Quais efeitos podem inibir a glicólise?

A glic√≥lise √© um processo no qual a glicose √© convertida em piruvato ou lactato, dependendo de ocorrer sob condi√ß√Ķes aer√≥bicas ou anaer√≥bicas. A regula√ß√£o desta via ocorre em tr√™s pontos-chave, onde as rea√ß√Ķes enzim√°ticas envolvidas s√£o irrevers√≠veis. Estas tr√™s enzimas s√£o hexoquinase, fosfofructoquinase e piruvato quinase. A inibi√ß√£o da glic√≥lise √© um mecanismo para conservar energia, impedindo a quebra do trifosfato de adenosina.

Ac√ļmulo de Glicose-6-Fosfato

A enzima hexoquinase catalisa a primeira etapa da glic√≥lise, na qual a glicose √© convertida em glicose-6-fosfato. Altas concentra√ß√Ķes deste produto inibem a atividade da enzima. Quando se acumula, a glicose-6-fosfato compete com a glicose do substrato para se ligar ao s√≠tio ativo da enzima, bem como outro s√≠tio alost√©rico. Esta liga√ß√£o inibe a a√ß√£o da hexoquinase.

Ação da Proteína Reguladora da Glucocinase

No f√≠gado, a convers√£o de glicose em glicose-6-fosfato ocorre pela a√ß√£o de uma variante da hexoquinase chamada glucoquinase. Ao contr√°rio da hexoquinase, a glucoquinase n√£o √© afetada pelas concentra√ß√Ķes de glicose-6-fosfato e, portanto, n√£o √© inibida por ela. A a√ß√£o da glucoquinase √© modulada pela presen√ßa de uma prote√≠na chamada prote√≠na reguladora da glicocinase (GKRP). A liga√ß√£o da GKRP √† enzima glucokinase inibe a glic√≥lise no f√≠gado.

Acumulação de ATP

No ciclo da glic√≥lise, a rea√ß√£o catalisada pela fosfofrutoquinase √© o passo limitante da taxa. Esta enzima catalisa a fosforila√ß√£o de frutose-6-fosfato por ATP para produzir frutose-1,6-bifosfato. Em condi√ß√Ķes quando h√° uma alta concentra√ß√£o de ATP, n√£o h√° mais necessidade de glic√≥lise. Este ATP liga-se a um s√≠tio alost√©rico na enzima fosfofrutocinase e provoca uma altera√ß√£o na sua conforma√ß√£o. Esta altera√ß√£o conformacional impede a liga√ß√£o do substrato frutose-6-fosfato e inibe assim a atividade da enzima que por sua vez inibe a glic√≥lise.

Inibição da Piruvato Quinase

A enzima piruvato-cinase √© o terceiro local de regula√ß√£o da glic√≥lise. A atividade desta enzima √© inibida pela presen√ßa de altas concentra√ß√Ķes de ATP. A presen√ßa de alanina que √© biossintetizada a partir de piruvato tamb√©m atua como um fator inibidor. Tanto o ATP como a alanina se ligam a um s√≠tio alost√©rico na enzima piruvato quinase e provocam uma redu√ß√£o de sua atividade. Quando os n√≠veis de a√ß√ļcar no sangue caem, a fosforila√ß√£o da enzima piruvato quinase ocorre, o que torna a enzima inativa, inibindo a glic√≥lise.

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